BIOCHEMIA dla studentów. TESTY t.1 – Kaźmierczak, Usarek, Napiórkowska, Gajewska, Graboń – ZAPOWIEDŹ

Drodzy Studenci,

niniejsza pozycja stanowi pierwszą z dwóch części (tomów) „Biochemii dla studentów. Testy” i przygotowano ją przede wszystkim z myślą o studentach wydziałów uczelni medycznych. Zakres materiału został dostosowany do obowiązującego programu nauczania biochemii na wydziałach lekarskich i lekarsko-stomatologicznych. Przedmiot „Biochemia z elementami chemii” obejmuje bardzo szeroki zakres zagadnień, co sprawia, że bywa postrzegany jako wymagający, ale jednocześnie niezwykle interesujący.

Zrozumienie procesów biochemicznych stanowi fundament dalszej nauki przedmiotów przedklinicznych i klinicznych, a także podstawę racjonalnego myślenia diagnostycznego i terapeutycznego.

Celem niniejszego skryptu jest pomoc zarówno w systematycznym opanowywaniu bieżącego materiału omawianego podczas zajęć, jak i w utrwaleniu wiedzy przed kolokwiami oraz egzaminami. Publikacja została opracowana jako praktyczne narzędzie do samodzielnej nauki — celowo pozostawiono w niej miejsce na własne notatki, komentarze oraz zagadnienia wymagające uzupełnienia lub pogłębienia.

Zawarte w skrypcie pytania i zadania nie ograniczają się wyłącznie do sprawdzania wiedzy faktograficznej. Wiele z nich wymaga wykorzystania wcześniej zdobytych informacji, logicznego myślenia oraz umiejętności zastosowania wiedzy teoretycznej do rozwiązywania problemów lub przypadków o charakterze klinicznym. 

Mamy nadzieję, że niniejsza pozycja okaże się pomocna w porządkowaniu wiedzy, ułatwi zrozumienie mechanizmów biochemicznych oraz pozwoli spojrzeć na biochemię jako spójne i fascynujące uniwersum procesów leżących u podstaw funkcjonowania organizmu człowieka. 

Mamy nadzieję, że przygotowane pytania testowe i zadania obliczeniowe będą dla Państwa pomocne w opanowaniu niezbędnej wiedzy, a także w przygotowaniu do zaliczeń i egzaminów końcowych. 

Rozwiązujcie, uzupełniajcie i rysujcie

Autorzy

Obliczenia chemiczne:

• reakcje związków nieorganicznych w roztworach wodnych – zobojętnianie, strącanie, kompleksowanie, utlenianie, redukcja;
• rozpuszczalność, iloczyn rozpuszczalności;
• sposoby wyrażania stężeń roztworów i przeliczanie stężeń;
• dysocjacja elektrolitów, stała stopień dysocjacji;
• iloczyn jonowy wody, obliczanie pH roztworów słabych i mocnych elektrolitów;
• hydraty;
• roztwory buforowe: zasad działania buforów, równowaga kwasowo-zasadowa, obliczanie pH roztworów buforowych;
• ciśnienie osmotyczne.

 Elementy chemii organicznej:

• izomeria konstytucyjna: łańcuchowa, położenia, metameria, tautomeria;
• stereoizomeria: izomeria geometryczna, optyczna, względna;
• właściwości chemiczne i reakcje charakterystyczne związków organicznych: węglowodory nasycone, nienasycone, aromatyczne; alkohole jedno- i wielowodorotlenowe; fenole, aldehydy, ketony; kwasy karboksylowe i pochodne kwasów – chlorki, bezwodniki kwasowe; lipidy – kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone, triacyloglicerole, fosfolipidy, glikolipidy; węglowodany – monosacharydy, oligosacharydy, polisacharydy, homoglikany, heteroglikany, wiązania glikozydowe, wiązanie O- i N-glikozydowe; aminokwasy; związki heterocykliczne pięcioczłonowe i sześcioczłonowe z jednym i dwoma heteroatomami; związki o pierścieniach skondensowanych – pirol, imidazol, pirydyna, pirymidyna, puryna, cholesterol.

 Białka:

• aminokwasy: struktura, podział i własności aminokwasów; punkt izoelektryczny, właściwości amfoteryczne aminokwasów, wykrywanie aminokwasów;
• wzory aminokwasów;
• oznaczanie białka metodą biuretową;
• podział białek, właściwości białek;
• budowa białek, wiązanie peptydowe typy struktur -struktura I, II, III i IV- rzędowa białek, wiązania stabilizujące;
• typy struktury II-rzędowej – alfa-helisa, beta-kartka, struktura pofałdowanej kartki, beta-zakręt;
• struktura III-rzędowa – pojęcie domeny;
• mioglobina – budowa mioglobiny, rola mioglobiny;
• struktura IV-rzędowa białek – pojęcie podjednostek, rola jonów metali;
• hemoglobina – budowa hemoglobiny, rola hemoglobiny, hemoglobiny prawidłowe i patologiczne;
• krzywe dysocjacji tlenu dla mioglobiny i hemoglobiny, znaczenie 2,3-bisfosfoglicerynianu, allosteria;
• kolagen – budowa kolagenu, kluczowe enzymy i kofaktory biorące udział w syntezie kolagenu, modyfikacje potranslacyjne kolagenu, dojrzewanie kolagenu, rola witaminy C, szkorbut, zespół Ehlersa-Danlosa;
• insulina – budowa i rola insuliny, wydzielanie insuliny, dojrzewanie insuliny, peptyd C;
• glukagon – GLP-1;
• denaturacja białek, czynniki denaturujące, koagulacja białek, czynniki koagulujące;
• metody izolowania białek z materiału biologicznego.

Enzymy:

• budowa enzymu – apoenzym, kofaktor, koenzym, grupa prostetyczna, centrum aktywne, miejsce allosteryczne;
• klasyfikacja enzymów, klasy enzymów;
• mechanizm działania enzymów – energia aktywacji, kompleks enzym–substrat, specyficzność działania enzymów, reakcje egzoergiczne, reakcje endoergiczne, energia swobodna;
• kinetyka reakcji enzymatycznej, Km, stała Michaelisa, V_max, prędkość maksymalna;
• czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej, wpływ stężenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej;
• hamowanie reakcji enzymatycznej – inhibicja kompetycyjna, niekompetycyjna;
• regulacja aktywności enzymatycznej – ograniczona proteoliza, zymogen, modyfikacja kowalencyjna, fosforylacja, defosforylacja, sprzężenie zwrotne, regulacja allosteryczna, efektory allosteryczne;
• oznaczanie aktywności enzymatycznej, jednostki aktywności enzymatycznej;
• enzymy diagnostyczne, wskaźmnkowe, ekskresyjne, sekrecyjne;
• izoenzym, izoforma, izoenzymy w diagnostyce chorób.

Kwasy nukleinowe:

• budowa kwasów nukleinowych, kwas deoksyrybonukleinowy (DNA), kwas rybonukleinowy (RNA), zasady azotowe: puryny i pirymidyny, nukleozydy – wiązania, nukleotydy – wiązania, budowa genomu, organizacja materiału genetycznego w komórkach eukariotycznych i prokariotycznych, budowa chromosomu, chromatyna, rola histonów;
• rola kwasów nukleinowych w organizmie: replikacja (polimerazy DNA, primaza, ligaza, endonukleazy, topoizomerazy, telomeraza), transkrypcja, modyfikacje potranskrypyjne, translacja, biosynteza białka, aktywacja aminokwasów, rybosomy, modyfikacje potranslacyjne, sortowanie białek w komórce; inhibitory replikacji, transkrypcji i translacji i ich zastosowanie jako leki cytostatyczne i bakteriostatyczne;
• regulacja ekspresji genetycznej w organizmach prokariotycznych i eukariotycznych, budowa i funkcja operonu;
• wykrywanie poszczególnych składników kwasów nukleinowych (cukier, zasada, reszta fosforanowa).

Utlenianie komórkowe:

• związki wysokoenergetyczne, wiązanie wysokoenergetyczne, wiązanie bezwodnikowe, ATP, adenozynotrifosforan, ADP, adenozynodifosforan, fosfoenolopirogronian, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian;
• wytwarzanie ATP z glukozy, glikoliza jako źródło ATP, fosforylacja substratowa;
• cykl Krebsa, cykl kwasów trikarboksylowych, przebieg cyklu Krebsa, enzymy i koenzymy cyklu Krebsa, znaczenie biomedyczne cyklu Krebsa, anapleroaza, znaczenie amfiboliczne metabolitów pośrednich cykli Krebsa, regulacja cyklu Krebsa;
• oksydacyjna dekarboksylacja alfa-ketokwasów, dehydrogenazy alfa-ketokwasów, kompleks dehydrogenazy pirogronianowej, dehydrogenaza alfa-ketoglutaranowa, równoważniki redukcyjne, mostki substratowe;
• łańcuch oddechowy, kompleksy łańcucha oddechowego, cytochromy, fosforylacja oksydacyjna, teoria chemiosmotyczna, pompa protonowa, syntaza ATP, oligomycyna;
• bilans energetyczny;
• inhibitory łańcucha oddechowego: inhibitory transportu elektronów, inhibitory fosforylacji oksydacyjnej, związki rozprzęgające łańcuch oddechowy.